组蛋白是构成真核生物染色体的基本结构蛋白，富含带正电荷的Arg和Lys等碱性氨基酸，等电点一般在pH10.0以上，属碱性蛋白质，可以和酸性的DNA紧密结合，而且一般不要求特殊的核苷酸序列。

用聚丙烯酰胺凝胶电泳可以区分5种不同的组蛋白：H1、H2A、H2B、H3和H4。几乎所有真核细胞都含有这5种组蛋白，而且含量丰富，每个细胞每种类型的组蛋白约6×10个分子。5种组蛋白在功能上分为两组：

①核小体组蛋白。包括H2A、H2B、H3和H4。这4种组蛋白有相互作用形成复合体的趋势，它们通过C端的疏水氨基酸互相结合，而N端带正电荷的氨基酸则向四面伸出以便与DNA分子结合，从而帮助DNA卷曲形成核小体的稳定结构。这4种组蛋白没有种属及组织特异性，在进化上十分保守，特别是H3和H4是所有已知蛋白质中最为保守的。从这种保守性可以看出，H3和H4的功能几乎涉及它们所有的氨基酸，任何位置上氨基酸残基的突变可能对细胞都将是有害的。

②H1组蛋白。其分子较大。球形中心在进化上保守，而N端和C端两个“臂”的氨基酸变异较大，所以H1在进化上不如核小体组蛋白那么保守。在构成核小体时H1起连接作用，它赋予染色质以极性。H1有一定的种属及组织特异性。在哺乳类细胞中，组蛋白H1约有6种密切相关的亚型，氨基酸顺序稍有不同。在成熟的鱼类和鸟类的红细胞中，H1 为H5取代。有的生物如酵母缺少H1，结果酵母细胞差不多所有染色质都表现为活化状态。